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  2. 01 学術雑誌論文
  1. 070 農学部
  2. 10 学術雑誌論文
  3. 10 査読済論文

Functional analysis of the DXDDTA motif in squalene-hopene cyclase by site-directed mutagenesis experiments: initiation site of the polycyclization reaction and stabilization site of the carbocation intermediate of the initially cyclized A-ring.

http://hdl.handle.net/10191/6341
http://hdl.handle.net/10191/6341
aafaa8f3-fb28-492e-b27d-c07277636893
名前 / ファイル ライセンス アクション
07_0017.pdf 07_0017.pdf (1.5 MB)
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2008-04-23
タイトル
タイトル Functional analysis of the DXDDTA motif in squalene-hopene cyclase by site-directed mutagenesis experiments: initiation site of the polycyclization reaction and stabilization site of the carbocation intermediate of the initially cyclized A-ring.
言語 en
言語
言語 eng
キーワード
主題Scheme Other
主題 squalene
キーワード
主題Scheme Other
主題 hopene
キーワード
主題Scheme Other
主題 DXDDTA motif
キーワード
主題Scheme Other
主題 Alicyclobacillus acidocaldarius
キーワード
主題Scheme Other
主題 oxidosqualene
資源タイプ
資源 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
タイプ journal article
著者 Sato, Tsutomu

× Sato, Tsutomu

WEKO 4375

en Sato, Tsutomu

Search repository
Hoshino, Tsutomu

× Hoshino, Tsutomu

WEKO 4376

en Hoshino, Tsutomu

Search repository
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 4377
姓名 佐藤, 努
言語 en
著者別名
識別子Scheme WEKO
識別子 4378
姓名 星野, 力
言語 ja
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 In order to clarify the function of the DXDDTA motif in squalene-hopene cyclase and to identify the acidic amino acid residues crucial for the catalysis, site-directed mutagenesis experiments were carried out. The following results were found: (1) residues D374 and D376 work for the initiation of polyolefin cyclization which arises from the proton attack on the terminal double bond; (2) residue D377 stabilizes C-10 carbocation of the initially cyclized A-ring intermediate, leading to subsequent B-ring closure, which was further verified by isolating the partially cyclized monocyclic product; (3) residues D313 and D447 outside the DXDDTA motif were identified as new active sites; (4) the H451 residue is likely to work in the protonated form to enhance the acidity of the carboxyl groups of D374 and/or D376.
書誌情報 en : Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry

巻 63, 号 12, p. 2189-2198, 発行日 1999
出版者
出版者 Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry
言語 en
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0916-8451
書誌レコードID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA10824164
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://doi.org/10.1271/bbb.63.2189
出版タイプ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
著者版フラグ
値 publisher
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Ver.1 2021-03-01 20:57:47.184622
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Sato, Tsutomu, Hoshino, Tsutomu, 1999, Functional analysis of the DXDDTA motif in squalene-hopene cyclase by site-directed mutagenesis experiments: initiation site of the polycyclization reaction and stabilization site of the carbocation intermediate of the initially cyclized A-ring.: Japan Society for Bioscience, Biotechnology, and Agrochemistry, 2189–2198 p.

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